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Alkoholdehydrogenase (ADH1B und ADH1C)

Alkohol wird über Alkohol-Dehydrogenasen (ADH) zu Acetaldehyd und weiter durch die Aldehyd-Dehydrogenasen zu Acetat abgebaut. Alkohol-Dehydrogenasen werden vorzugsweise im Magen und in der Leber exprimiert. Neben Alkohol katalysieren Alkohol-Dehydrogenasen auch den Stoffwechsel biologisch relevanter Alkohole wie das für den Sehvorgang essentielle Retinol sowie Alkohole der Steroidreihe, Hydroxyfettsäuren und Zucker.

 

Es gibt eine Reihe von Isoenzymen der Alkohol-Dehydrogenase (ADH1 bis ADH7), die sich in ihrer Gewebespezifität und ihren kinetischen Eigenschaften unterscheiden. Die Isoenzyme ADH1B (früher ADH2) und ADH1C (früher ADH3) sind polymorph, woraus sich unterschiedliche Reaktionsgeschwindigkeiten hinsichtlich des Abbaus von Alkohol ergeben. Träger einer Variante im ADH1B Gen oxidieren Alkohol zum toxischen Metaboliten Acetaldehyd um ein Vielfaches schneller verglichen mit der unveränderten Genvariante.

 

Dies wird besonders deutlich beim Vergleich der Alkoholverträglichkeit zwischen verschiedenen ethnischen Gruppen, die u. a. auf Unterschiede in der Häufigkeitsverteilung der ADH-Polymorphismen zurückzuführen sind.



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